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¿Cómo se hace la insulina para ser utilizada como medicamento?

¿Cómo se hace la insulina para ser utilizada como medicamento?
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Hoy en día la diabetes es una de las enfermedades que más afectan a la población mundial. En México se estima que afecta al 11 por ciento de la población. Uno de los descubrimientos más grandes para el tratamiento de esta enfermedad, fue la producción de insulina como medicamento.

Desde el descubrimiento de la insulina en 1921-1922 por un equipo de investigadores canadienses, la producción de insulina para el tratamiento de la diabetes siempre ha dependido de organismos vivos. Pero antes de la biotecnología, se utilizaba el páncreas de los cerdos y las vacas destinadas a la industria alimentaria.

La insulina obtenida a partir de los cerdos y las vacas es casi idéntica a la insulina humana, y puede ser utilizada de forma eficaz por el cuerpo para convertir carbohidratos en energía. Siguiendo esta técnica, se necesitaban más de dos toneladas de partes de cerdo para extraer solamente 240 mililitros de insulina purificada. Hoy en día el proceso de extracción de insulina a partir de miles de glándulas animales puede ser asqueroso, pero en esa época era un gran avance. Un diagnóstico de diabetes era una sentencia de muerte.

descubridores insulina

Durante la década de 1920, la compañía farmacéutica Eli Lilly era el único productor autorizado para hacer insulina. Fue hasta la década de 1980 cuando se dejaron de utilizar los páncreas de cerdos y vacas. Hoy en día, la insulina que viene en frascos, plumas, y bombas se hace a partir de microorganismos diseñados específicamente para esto. Estas criaturas proporcionan más cantidad de hormona, y en una forma más similar a la del cuerpo humano.

En 1978, los investigadores de la compañía de biotecnología Genentech anunciaron que habían introducido el gen humano de la insulina en una cepa segura de la bacteria E. coli, que podía producir insulina. Genentech se asoció con Lilly para crear la primera insulina humana de diseño, siendo también el primer producto farmacéutico de ADN recombinante en el mundo, la cual salió a la venta en 1982 bajo el nombre de Humulin.

A partir de ese momento, la biotecnología permitió que miles de personas con diabetes tomaran insulina prácticamente idéntica a la versión producida por el cuerpo humano. Pero eso fue sólo el comienzo, ya que al tener la capacidad de modificar el gen de la insulina, los científicos empezaron a desarrollar insulina análoga, como la insulina lispro (Humalog) y la insulina glargina (Lantus). Estos análogos de insulina se han vuelto bastante populares. Los científicos construyen propiedades deseables en los análogos, de manera que obligan al cuerpo a que la procese más rápido o más lento que la insulina humana normal.

E Coli

Actualmente, para producir insulina se empieza con medio gramo de bacterias E. coli. Los microorganismos comienzan a replicarse rápidamente, duplicando su número cada 20 minutos más o menos. Una vez que un tubo se llena, se cambia a un recipiente más grande, continuamente hasta llegar a tanques gigantes. Los microorganismos necesitan para crecer agua, azúcar, sal y nitrógeno, además se añade un aditivo al caldo bacteriano para evitar que se contamine. Después de varios días de reproducción, las bacterias están listas para empezar a producir insulina.

Para poner en marcha la producción de insulina, los científicos liberan el gen de la insulina mediante la adición de un inductor al tanque lleno de bacterias. Los microorganismos inmediatamente comienzan a producir insulina, manteniendo la proteína dentro de sí mismos. Después de un par de horas, empieza el trabajo duro de aislar la insulina de los microorganismos.

insulina

Primero se separan las bacterias del caldo a través de una centrifugadora, obligando a las bacterias a agruparse en el fondo del tanque. Se retira el caldo y se reemplaza con un líquido que contiene una sustancia encargada de deshacer las membranas de las células, ayudando a liberar la insulina. En este punto, la insulina todavía no es insulina, si no "proinsulina", un precursor inactivo más largo que la insulina. Se utiliza una enzima que corta una sección de la proinsulina, dejando sólo los 51 aminoácidos de la insulina.

Después viene el proceso de purificación donde se separa la insulina de otras moléculas, diferenciando por su carga eléctrica, acidez, tamaño y otras características. El paso final antes de empacar la insulina es la cristalización. La insulina se mezcla con zinc, lo que ayuda a formar cristales estables, y se seca hasta que se convierta en un polvo de cristales brillantes. A su debido tiempo, los cristales pueden ser rehidratados en una solución y se vierten en los viales, cartuchos y plumas que se distribuyen en todo el mundo.

Vía | Diabetes Forecast

Imágenes | Alan Levine | Thomas Fisher Rare Book Library, UofT | NIAID | Sprogz |

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